目前已经发现了154种之多的小G蛋白。这些小G蛋白被分为Ras、Rho、Rab、Arf和Ran等5个家族。小G蛋白存在于从低等的原核生物到人类之间。小G蛋白有着非常重要的生理功能。有15%的人类 tumour 都与小G蛋白的突变有关。各个家族的G蛋白细胞功能分工有所不同。Ras家族的蛋白调控基因表达；Rho家族的蛋白调控细胞骨架运动和基因表达；Rab和Arf家族蛋白调控细胞内小体的转运；Ran家族蛋白调控细胞周期中G1、S和G2期的细胞质转运以及M期的微管的形成。
典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。
围绕GPCR和G蛋白的研究的主要问题之一就是：如何能够检测到GPCR或者说G蛋白是否被激活？这是所有研究G蛋白的科学家都面临的一个非常现实的问题。然而，传统的检测手段，科研代检测服务，例如同位素标记的核苷酸，荧光标记核苷酸，或者分光光度法，要么操作繁琐难度大，要么灵敏度不够，都不尽如人意。
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